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摘要:
对来源于Penicillium sp.1523的柚苷酶分离纯化工艺进行了系统分析,依次采用超滤、硫酸铵盐析和SephadexG-200凝胶过滤层析操作对柚苷酶进行逐级纯化,通过SDS-PAGE电泳对各步骤的纯化结果进行分析鉴定,并考察了温度、pH及不同金属离子对酶活性的影响.结果显示纯化后的柚苷酶比活力达到4478.76U/mg,纯化倍数为11.99倍,活力回收率为38.10%.纯化后的柚苷酶经SDS-PAGE凝胶电泳鉴定显示两条清晰的条带,说明该酶由两个亚基组成,其分子量分别为89ku和72ku;同时酶学性质研究发现最适温度为50℃,热稳定性不理想,最适pH为4.0,Ca2、Mg2、Mn2、Zn2、EDTA、Cu2对该酶酶活有促进作用,而Fe2、SDS在低浓度时便对柚苷酶酶活表现出抑制作用.本研究为青霉菌柚苷酶的大规模生物转化及分子改性提供了实验基础.
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文献信息
篇名 青霉菌柚苷酶的分离纯化及酶学性质
来源期刊 食品工业科技 学科 工学
关键词 柚苷酶 超滤 盐析 凝胶过滤 酶学性质
年,卷(期) 2014,(15) 所属期刊栏目 生物工程
研究方向 页码范围 171-174,179
页数 分类号 TQ925.9
字数 语种 中文
DOI 10.13386/j.issn1002-0306.2014.15.028
五维指标
作者信息
序号 姓名 单位 发文数 被引次数 H指数 G指数
1 陈晓阳 湖南中医药大学药学院 62 346 11.0 14.0
2 肖作为 湖南中医药大学药学院 47 75 5.0 7.0
3 崔培梧 湖南中医药大学药学院 47 122 7.0 9.0
4 文蓉 1 3 1.0 1.0
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研究主题发展历程
节点文献
柚苷酶
超滤
盐析
凝胶过滤
酶学性质
研究起点
研究来源
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研究去脉
引文网络交叉学科
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期刊影响力
食品工业科技
半月刊
1002-0306
11-1759/TS
大16开
北京永外沙子口路70号
2-399
1979
chi
出版文献量(篇)
29192
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200094
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