基于红外光谱分析热处理对牛乳蛋白质二级结构的影响

• 作者: 妥彦峰 姜淑娟 孙佳悦 牟光庆 钱方
• 来源期刊: 食品科学
• 学科: 工学
• 关键词: 傅里叶变换红外光谱 热处理 乳蛋白 热聚集 二级结构
• 年，卷（期）: 2017,（23）
• 所属期刊栏目: 基础研究
• 页码范围: 82-86
• 页数: 5页
• 分类号: TS252.1
• 字数: 4109字
• 语种: 中文
• DOI: 10.7506/spkx1002-6630-201723014

摘要

运用傅里叶变换红外光谱技术对乳蛋白及其酰胺Ⅰ带进行解析,进一步用红外解谱法对其二级结构进行表征.以原料乳为对照,研究65 ℃/30 min(低温长时巴氏杀菌)、80 ℃/15 s(高温短时巴氏杀菌)、95 ℃/5 min (酸乳热处理)、137 ℃/5 s(超高温灭菌)等不同热处理条件对乳中蛋白质二级结构的影响.结果表明,热处理会导致乳蛋白间发生相互作用,乳蛋白原空间结构受到破坏,导致分子内氢键被破坏.不同热处理程度的乳蛋白酰胺Ⅰ带均向低波数方向发生了不同程度的红移,表明乳蛋白变性过程中疏水氨基酸残基暴露形成分子间氢键.同时热处理后乳蛋白各二级结构比例发生明显改变.α-螺旋含量显著降低(P<0.05),无规卷曲含量显著升高(P<0.05),β-转角及β-折叠含量在加热过程均呈先增加后减少变化趋势,表明热处理程度增强导致部分有序结构向无规卷曲结构转化,蛋白质热变性后会发生热聚集现象,且β-折叠、β-转角结构在热聚集体的形成过程中具有重要作用.

作者信息

序号	姓名	单位	发文数	被引次数	H指数	G指数
1	牟光庆	大连工业大学食品学院	92	402	12.0	15.0
5	钱方	大连工业大学食品学院	55	217	8.0	13.0
6	姜淑娟	大连工业大学食品学院	27	87	5.0	8.0
7	妥彦峰	大连工业大学食品学院	31	65	4.0	7.0
8	孙佳悦	大连工业大学食品学院	1	32	1.0	1.0