CMC调节脂肪酶催化合成L-抗坏血酸棕榈酸酯

• 作者: 丛方地 于婉琪 关欣 吕欣 周雪清 张树林 毕武丹
• 来源期刊: 中国食品添加剂
• 学科: 工学
• 关键词: 抗坏血酸棕榈酸酯 脂肪酶 固定化 催化活性 非水相
• 年，卷（期）: 2017,（2）
• 所属期刊栏目: 试验研究
• 页码范围: 70-74
• 页数: 5页
• 分类号: TS202.3
• 字数: 3397字
• 语种: 中文

摘要

为提高脂肪酶催化合成L-抗坏血酸棕榈酸酯的效果,以亲水性大分子羧甲基纤维素(CMC)的稀溶液溶解酶,通过物理吸附,将脂肪酶Pseudomonas cepacia lipase (PCL)和Aspergillus niger lipase (ANL)固定在反应器的内壁上,制备出固定化酶CMC-PCL和CMC-ANL,并用于催化L-抗坏血酸与棕榈酸的酯化反应,且与商品固定化酶Nov435比较.结果表明,相对于酶粉,两种固定化酶的活性和稳定性都有明显提高,尤其是CMC-PCL.催化反应24h,CMC-PCL使酯化反应的转化率达到63.7％.尽管3次重复使用后,CMC-PCL的催化活性有所降低,但可以通过加水和再固定化而使其催化活性恢复.再有,在反应体系中额外加入CMC,依赖CMC的强吸水性,可拉动反应平衡向酯合成方向移动,使CMC-PCL催化反应的转化率进一步提高到85.3％,可与Nov435的催化作用相媲美.同样条件下,加入CMC吸水,使Nov435催化的酯化反应的转化率达到89.6％.

作者信息

序号	姓名	单位	发文数	被引次数	H指数	G指数
1	张树林		28	56	5.0	6.0
2	毕武丹	天津农学院基础科学学院生物制药系	2	4	1.0	2.0
3	吕欣	天津农学院基础科学学院生物制药系	1	1	1.0	1.0
4	于婉琪	天津农学院基础科学学院生物制药系	1	1	1.0	1.0
5	关欣	天津农学院基础科学学院生物制药系	1	1	1.0	1.0
6	周雪清	天津农学院基础科学学院生物制药系	3	2	1.0	1.0