植酸酶YiAPPA与生淀粉结合域SBD融合酶的构建及酶学性质分析

• 作者: 吕珺 张婷 曾静 袁林 郭建军 黄朝
• 来源期刊: 生物技术通报
• 关键词: 植酸酶YiAPPA 生淀粉结合域 融合酶 热稳定性 生淀粉结合率
• 年，卷（期）: 2018,（3）
• 所属期刊栏目: 研究报告
• 页码范围: 200-207
• 页数: 8页
• 语种: 中文
• DOI: 10.13560/j.cnki.biotech.bull.1985.2017-0795

摘要

旨在获得酶学性质改良的植酸酶YiAPPA与生淀粉结合域SBD的融合酶.通过在植酸酶YiAPPA的C末端融合嗜热酸性α-淀粉酶GTamy的生淀粉结合域SBD,获得融合酶YiAPPA-SBD.酶学性质分析表明,YiAPPA-SBD的高温活性和热稳定性得到了提高,并获得了对生玉米淀粉的结合能力.其中YiAPPA-SBD于55-90℃范围内的相对酶活均高于YiAPPA的相对酶活;于80℃的半衰期提高约2倍;在生玉米淀粉浓度大于8％的条件下,YiAPPA-SBD对其结合率达到80％以上.并且YiAPPA-SBD保留有YiAPPA的其它优良酶学性质,最适反应pH为4.5,37℃的绝对酶活高达3 900 U/mg,具有优良的pH稳定性和蛋白酶抗性.

作者信息

序号	姓名	单位	发文数	被引次数	H指数	G指数
1	吕珺	江西省科学院微生物研究所	13	15	3.0	3.0
2	黄朝	江西省科学院微生物研究所	21	140	7.0	11.0
3	郭建军	江西省科学院微生物研究所	51	113	5.0	8.0
4	袁林	江西省科学院微生物研究所	36	59	4.0	5.0
5	曾静	江西省科学院微生物研究所	28	46	3.0	5.0
6	张婷	江西省科学院微生物研究所	8	27	4.0	5.0