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摘要:
目的:制备重组可溶性截短型马尔堡病毒包膜糖蛋白(MAGP),并验证其抗原性.方法:PCR扩增MAGP截短片段MAGP40-289、MAGP148-526、MAGP240-526和MAGP258-526,克隆至原核表达载体pET-32a并转化至大肠杆菌进行诱导表达,经亲和层析、阴离子交换层析获得纯度良好的可溶性截短蛋白抗原,利用ELISA试验对该蛋白的抗原性进行验证.结果:截短抗原MAGP240-526在大肠杆菌中可溶性表达良好,表达量约17 mg/L;Western印迹显示该抗原能与Ad5-MAGPopt免疫后的小鼠血清发生特异反应.结论:经原核系统表达的截短型MAGP具有良好的抗原性,可用于检测相关疫苗激发的抗MAGP抗体水平或评价抗MAGP的结合活性.
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文献信息
篇名 截短型马尔堡病毒包膜糖蛋白的原核表达纯化及鉴定
来源期刊 生物技术通讯 学科 生物学
关键词 马尔堡病毒 包膜糖蛋白 原核表达
年,卷(期) 2018,(1) 所属期刊栏目 研究报告
研究方向 页码范围 13-16
页数 4页 分类号 Q78
字数 3114字 语种 中文
DOI 10.3969/j.issn.1009-0002.2018.01.003
五维指标
作者信息
序号 姓名 单位 发文数 被引次数 H指数 G指数
1 闻雁波 军事科学院军事医学研究院生物工程研究所 1 0 0.0 0.0
2 吴诗坡 军事科学院军事医学研究院生物工程研究所 4 1 1.0 1.0
3 侯利华 军事科学院军事医学研究院生物工程研究所 5 3 1.0 1.0
4 陈薇 军事科学院军事医学研究院生物工程研究所 4 1 1.0 1.0
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研究主题发展历程
节点文献
马尔堡病毒
包膜糖蛋白
原核表达
研究起点
研究来源
研究分支
研究去脉
引文网络交叉学科
相关学者/机构
期刊影响力
生物技术通讯
双月刊
1009-0002
11-4226/Q
16开
北京丰台东大街20号
82-196
1989
chi
出版文献量(篇)
4313
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22
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