基于美拉德反应的酶改性大豆蛋白冻融稳定性研究

• 作者: 于洁 崔强 江连洲 王喜波 王小丹 陈爽
• 来源期刊: 农业机械学报
• 学科: 工学
• 关键词: 大豆分离蛋白 酶改性 美拉德反应 冻融稳定性
• 年，卷（期）: 2018,（5）
• 所属期刊栏目: 农产品加工工程
• 页码范围: 361-367
• 页数: 7页
• 分类号: TS201.2
• 字数: 4135字
• 语种: 中文
• DOI: 10.6041/j.issn.1000-1298.2018.05.043

摘要

为提高大豆分离蛋白(SPI)的冻融稳定性,利用胰蛋白酶对SPI酶解处理得到不同水解度的大豆分离蛋白水解物(SPH),随后与葡聚糖发生美拉德反应生成大豆分离蛋白-葡聚糖共聚物(SPI-D)和大豆分离蛋白水解物-葡聚糖共聚物(SPH-D),研究基于美拉德反应的酶改性SPI的冻融稳定性.接枝度、褐变指数和内源荧光光谱的测定证明了SPI-D和SPH-D有美拉德反应的特定荧光物质生成,蛋白改性朝着有利于冻融稳定的方向进行.比较发现3次冻融循环后SPH-D乳液具有更好的冻融稳定性,尤其当水解度为3％时,SPH3-D乳液的粒径尺寸、聚结程度和出油率分别比SPI-D乳液降低了48.28％、81.61％和63.81％.激光共聚焦显微镜观察发现SPH3-D乳液在3次冻融循环后蛋白没有明显的桥联絮凝现象,油滴依然被紧密地包裹在界面膜中,表现出较好的冻融稳定性.

作者信息

序号	姓名	单位	发文数	被引次数	H指数	G指数
1	江连洲	东北农业大学食品学院	372	2209	20.0	25.0
2	王喜波	东北农业大学食品学院	65	363	11.0	16.0
3	陈爽	东北农业大学食品学院	16	39	3.0	6.0
4	于洁	东北农业大学食品学院	19	84	6.0	7.0
5	王小丹	东北农业大学食品学院	4	10	2.0	3.0
6	崔强	东北农业大学食品学院	6	13	3.0	3.0