基本信息来源于合作网站,原文需代理用户跳转至来源网站获取       
摘要:
本文探索了嗜热酸性普鲁兰水解酶ⅢTk-PUL在枯草芽孢杆菌表达系统中的高效分泌表达条件,并对重组Tk-PUL的酶学性质进行了初步研究.通过构建Tk-PUL分泌表达信号肽筛选库,并结合高通量筛选方法,确定引导Tk-PUL在枯草芽孢杆菌中高效分泌表达的信号肽.结果 表明,在信号肽AmyE的引导下,重组Tk-PUL在枯草芽孢杆菌表达系统中高效分泌表达.Tk-PUL属于单结构域双功能酶,同时具有α-淀粉酶活性和普鲁兰酶活性.重组Tk-PUL的α-淀粉酶活性的最适反应pH为4.5,最适反应温度为100℃,对应的绝对酶活为54.08 U/mg,于100 ℃的半衰期约为2h.重组Tk-PUL的普鲁兰酶活性的最适反应pH为4.5,最适反应温度为100℃,对应的绝对酶活为110.39 U/mg,于100℃的半衰期约为2h.本研究为Tk-PUL在淀粉酶法制糖工业中的应用奠定了基础.
推荐文章
极端嗜热菌Thermosipho melanesiensis普鲁兰酶基因的异源表达与酶学性质分析
普鲁兰酶
Thermosipho melanesiensis
异源表达
酶学性质
新型Ⅰ型普鲁兰酶基因的克隆表达及酶学性质
Ⅰ型普鲁兰酶
膨胀芽孢杆菌
克隆表达
酶学性质
嗜热脂肪土芽孢杆菌普鲁兰酶基因的异源表达及重组酶性质
嗜热脂肪土芽孢杆菌
异源表达
Ⅰ型普鲁兰酶
蛋白纯化
酶学性质
Thermotoga petrophila普鲁兰酶基因的异源表达与酶学性质分析
超嗜热菌
普鲁兰酶
Thermotoga petrophila
异源表达
酶学性质分析
内容分析
关键词云
关键词热度
相关文献总数  
(/次)
(/年)
文献信息
篇名 嗜热酸性普鲁兰水解酶Ⅲ的高效分泌表达及其酶学性质
来源期刊 食品工业科技 学科 工学
关键词 普鲁兰水解酶Ⅲ 双功能酶 枯草芽孢杆菌表达系统 分泌表达 酶学性质
年,卷(期) 2020,(3) 所属期刊栏目 生物工程
研究方向 页码范围 98-103,109
页数 7页 分类号 TS201.3
字数 5833字 语种 中文
DOI 10.13386/j.issn1002-0306.2020.03.018
五维指标
作者信息
序号 姓名 单位 发文数 被引次数 H指数 G指数
1 郭建军 江西省科学院微生物研究所 51 113 5.0 8.0
2 袁林 江西省科学院微生物研究所 36 59 4.0 5.0
3 曾静 江西省科学院微生物研究所 28 46 3.0 5.0
传播情况
(/次)
(/年)
引文网络
引文网络
二级参考文献  (0)
共引文献  (0)
参考文献  (21)
节点文献
引证文献  (0)
同被引文献  (0)
二级引证文献  (0)
1961(1)
  • 参考文献(1)
  • 二级参考文献(0)
1970(1)
  • 参考文献(1)
  • 二级参考文献(0)
2006(1)
  • 参考文献(1)
  • 二级参考文献(0)
2010(1)
  • 参考文献(1)
  • 二级参考文献(0)
2011(2)
  • 参考文献(2)
  • 二级参考文献(0)
2013(3)
  • 参考文献(3)
  • 二级参考文献(0)
2014(2)
  • 参考文献(2)
  • 二级参考文献(0)
2015(1)
  • 参考文献(1)
  • 二级参考文献(0)
2016(3)
  • 参考文献(3)
  • 二级参考文献(0)
2017(2)
  • 参考文献(2)
  • 二级参考文献(0)
2018(2)
  • 参考文献(2)
  • 二级参考文献(0)
2019(2)
  • 参考文献(2)
  • 二级参考文献(0)
2020(0)
  • 参考文献(0)
  • 二级参考文献(0)
  • 引证文献(0)
  • 二级引证文献(0)
研究主题发展历程
节点文献
普鲁兰水解酶Ⅲ
双功能酶
枯草芽孢杆菌表达系统
分泌表达
酶学性质
研究起点
研究来源
研究分支
研究去脉
引文网络交叉学科
相关学者/机构
期刊影响力
食品工业科技
半月刊
1002-0306
11-1759/TS
大16开
北京永外沙子口路70号
2-399
1979
chi
出版文献量(篇)
29192
总下载数(次)
118
总被引数(次)
200094
  • 期刊分类
  • 期刊(年)
  • 期刊(期)
  • 期刊推荐
论文1v1指导