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摘要:
本文探索了嗜热酸性普鲁兰水解酶ⅢTk-PUL在枯草芽孢杆菌表达系统中的高效分泌表达条件,并对重组Tk-PUL的酶学性质进行了初步研究.通过构建Tk-PUL分泌表达信号肽筛选库,并结合高通量筛选方法,确定引导Tk-PUL在枯草芽孢杆菌中高效分泌表达的信号肽.结果 表明,在信号肽AmyE的引导下,重组Tk-PUL在枯草芽孢杆菌表达系统中高效分泌表达.Tk-PUL属于单结构域双功能酶,同时具有α-淀粉酶活性和普鲁兰酶活性.重组Tk-PUL的α-淀粉酶活性的最适反应pH为4.5,最适反应温度为100℃,对应的绝对酶活为54.08 U/mg,于100 ℃的半衰期约为2h.重组Tk-PUL的普鲁兰酶活性的最适反应pH为4.5,最适反应温度为100℃,对应的绝对酶活为110.39 U/mg,于100℃的半衰期约为2h.本研究为Tk-PUL在淀粉酶法制糖工业中的应用奠定了基础.
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酶学性质
内容分析
关键词云
关键词热度
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文献信息
篇名 嗜热酸性普鲁兰水解酶Ⅲ的高效分泌表达及其酶学性质
来源期刊 食品工业科技 学科 工学
关键词 普鲁兰水解酶Ⅲ 双功能酶 枯草芽孢杆菌表达系统 分泌表达 酶学性质
年,卷(期) 2020,(3) 所属期刊栏目 生物工程
研究方向 页码范围 98-103,109
页数 7页 分类号 TS201.3
字数 5833字 语种 中文
DOI 10.13386/j.issn1002-0306.2020.03.018
五维指标
作者信息
序号 姓名 单位 发文数 被引次数 H指数 G指数
1 郭建军 江西省科学院微生物研究所 51 113 5.0 8.0
2 袁林 江西省科学院微生物研究所 36 59 4.0 5.0
3 曾静 江西省科学院微生物研究所 28 46 3.0 5.0
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研究主题发展历程
节点文献
普鲁兰水解酶Ⅲ
双功能酶
枯草芽孢杆菌表达系统
分泌表达
酶学性质
研究起点
研究来源
研究分支
研究去脉
引文网络交叉学科
相关学者/机构
期刊影响力
食品工业科技
半月刊
1002-0306
11-1759/TS
大16开
北京永外沙子口路70号
2-399
1979
chi
出版文献量(篇)
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118
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200094
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