微生物转谷氨酰胺酶催化大豆11S球蛋白聚合研究

• 作者: 唐传核 彭志英 杨晓泉 陈中
• 来源期刊: 食品科学
• 学科: 工学
• 关键词: 微生物转谷氨酰胺酶 大豆蛋白 聚合 改性
• 年，卷（期）: 2002,（3）
• 所属期刊栏目: 基础研究
• 页码范围: 42-46
• 页数: 5页
• 分类号: TS2
• 字数: 4638字
• 语种: 中文
• DOI: 10.3321/j.issn:1002-6630.2002.03.006

摘要

研究了微生物转谷氨酰胺酶(MtGase)催化大豆11S球蛋白的聚合反应条件.研究显示,TGase对11S的不同亚基反应不一样,它只能催化11S酸性亚基聚合,而碱性亚基几乎不受影响.离子强度I=0.1时TGase催化活性要高于I=0.5,这可能是酶活性受离子强度的影响.酶浓度范围为10～40U/g对TGase催化11S酸性亚基影响不大.TGase催化11S聚合的最适pH为7.0～8.0,pH过高或过低都不利于该酶反应.而在低于50℃范围内,温度越高TGase催化11S聚合越快达到平衡,37℃反应4h与50℃反应2h聚合效果差不多,而60℃已使TGase几乎完全失活.

作者信息

序号	姓名	单位	发文数	被引次数	H指数	G指数
1	杨晓泉	华南理工大学食品与生物工程学院	348	4644	34.0	49.0
2	陈中	华南理工大学食品与生物工程学院	122	1038	18.0	26.0
3	唐传核	华南理工大学食品与生物工程学院	128	2421	28.0	43.0
4	彭志英	华南理工大学食品与生物工程学院	169	4045	37.0	52.0