转谷氨酰胺酶改善大豆11S球蛋白聚合的研究

• 作者: 刘颖 徐锦丽 瑙阿敏 窦博新 郑智超
• 来源期刊: 食品工业科技
• 学科: 工学
• 关键词: 大豆蛋白11S 转谷氨酰胺酶 酶改性 乳化性及乳化稳定性
• 年，卷（期）: 2014,（8）
• 所属期刊栏目: 生物工程
• 页码范围: 180-183,187
• 分类号: TS201.2
• 语种: 中文
• DOI: 10.13386/j.issn1002-0306.2014.08.032

摘要

研究了转谷氨酰胺酶(Transglutaminase,TGase)改善大豆11S蛋白聚合的条件.采用碱性蛋白酶酶解大豆蛋白11S,再利用转谷氨酰胺酶对酶解后的大豆蛋白11S进行聚合,得知改性后大豆蛋白11S聚合物的分子量15ku左右.加酶量在30U/g时,TGase对催化大豆蛋白11S聚合效果最佳,加酶量过高或过低均不利于反应.离子强度I=0.2时有利于聚合物的形成.pH在8.0～9.0之间有利于聚合物的形成.反应温度在45℃左右有利于TGase酶发挥活性使得聚合物更易形成.改性前乳化性及其稳定性分别是30.27％和37.78％,改性后乳化性及其稳定性分别是61.15％和79.28％.

作者信息

序号	姓名	单位	发文数	被引次数	H指数	G指数
1	刘颖	哈尔滨商业大学食品工程学院	105	553	14.0	18.0
2	瑙阿敏	哈尔滨商业大学食品工程学院	6	12	2.0	3.0
3	徐锦丽	哈尔滨商业大学食品工程学院	1	8	1.0	1.0
4	郑智超	哈尔滨商业大学食品工程学院	1	8	1.0	1.0
5	窦博新	哈尔滨商业大学食品工程学院	1	8	1.0	1.0