重组超耐热酸性α-淀粉酶的分离纯化及其性质研究

• 作者: 岳丽丽 李辉 李运敏 矫庆华 郭建强
• 来源期刊: 微生物学报
• 学科: 生物学
• 关键词: 超耐热酸性α-淀粉酶 纯化 性质
• 年，卷（期）: 2005,（4）
• 所属期刊栏目: 酶和蛋白质
• 页码范围: 547-550
• 页数: 4页
• 分类号: Q554
• 字数: 2296字
• 语种: 中文
• DOI: 10.3321/j.issn:0001-6209.2005.04.013

摘要

基因工程菌所产生的重组超耐热酸性α-淀粉酶,通过超滤浓缩、脱盐和聚丙烯酰胺垂直板凝胶电泳进行纯化,得到电泳纯的超耐热酸性α-淀粉酶,纯化倍数为11.7,活力回收率为29.8%.用SDS-PAGE测得该酶的分子量为55kD,酶的等电点pI(室温)为5.0,以可溶性淀粉为底物的Km值为1.12g/L,用硫酸-酚法测得其含糖量为15.4%.该酶的最适反应温度为95℃,最适反应pH值为4.5.在pH4.0～7.0室温放置48h酶活没有变化,110℃保温1h残留60%活力.Cr3+、Fe2+、Cu2+抑制酶的活性,Ca2+对酶活无影响.EDTA和DTT对酶的活性无影响.