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摘要:
研究了温度和浓度对大豆分离蛋白(SPI)溶解性的影响,并用SDS-PAGE电泳分析了其可溶部分中亚基的组成及聚集方式.结果表明,热诱导大豆蛋白聚集生成了可溶聚集体,使得低浓度热处理后完全变性的SPI具有良好的溶解性.
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相对分子质量
内容分析
关键词云
关键词热度
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文献信息
篇名 热变性和热聚集对大豆分离蛋白溶解性的影响
来源期刊 食品科学 学科 工学
关键词 大豆分离蛋白 热处理 溶解性 变性 聚集
年,卷(期) 2008,(7) 所属期刊栏目 基础研究
研究方向 页码范围 106-108
页数 3页 分类号 TS201.7
字数 2654字 语种 中文
DOI 10.3321/j.issn:1002-6630.2008.07.019
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研究主题发展历程
节点文献
大豆分离蛋白
热处理
溶解性
变性
聚集
研究起点
研究来源
研究分支
研究去脉
引文网络交叉学科
相关学者/机构
期刊影响力
食品科学
半月刊
1002-6630
11-2206/TS
大16开
北京市西城区禄长街头条4号
2-439
1980
chi
出版文献量(篇)
24602
总下载数(次)
47
相关基金
国家自然科学基金
英文译名:the National Natural Science Foundation of China
官方网址:http://www.nsfc.gov.cn/
项目类型:青年科学基金项目(面上项目)
学科类型:数理科学
广东省自然科学基金
英文译名:Guangdong Natural Science Foundation
官方网址:http://gdsf.gdstc.gov.cn/
项目类型:研究团队
学科类型:
论文1v1指导