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摘要:
对黏细菌Angiococcus sp.的抗凝溶栓双活性蛋白MF-1进行纯化、鉴定并对其酶学性质进行初步研究.采用丙酮分级沉淀法、DEAE-Sepharose离子交换层析和Sephadex G-50分子筛层析对发酵液进行纯化,用SDS-PAGE和等电点聚焦电泳对其进行鉴定,并用纤维蛋白平板法和水解酪蛋白法对其酶学性质进行检测.结果表明:经过一系列的纯化步骤分离得到该蛋白相对分子质量为3.2×10~4,等电点为8.5,酶的比活力为30 761.57 U/mg,活性回收率为13.9%;溶栓活性的最适反应温度为35℃,最适反应pH为8.0;抗凝时间大于10 min,且酶活性十分稳定,在35℃下保温72 h后仍有89%活性.首次从黏细菌中分离得到具有较高抗凝和溶栓双活性的MF-1蛋白,且稳定不易失活,具有开发成为创新溶栓药物的潜力.
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文献信息
篇名 黏细菌抗凝溶栓双功能蛋白MF-1的纯化及其酶学性质
来源期刊 生物加工过程 学科 生物学
关键词 黏细菌 抗凝 溶栓
年,卷(期) 2009,(4) 所属期刊栏目 研究与开发
研究方向 页码范围 50-55
页数 6页 分类号 Q939.15
字数 3804字 语种 中文
DOI 10.3969/j.issn.1762-3678.2009.04.011
五维指标
作者信息
序号 姓名 单位 发文数 被引次数 H指数 G指数
1 余蓉 四川大学华西药学院 139 479 11.0 15.0
2 刘冰花 成都大学医护学院 29 86 6.0 7.0
3 李磊 四川大学华西药学院 54 447 11.0 19.0
4 赵晓飞 四川大学华西药学院 1 9 1.0 1.0
5 皮桃英 四川大学华西药学院 2 12 2.0 2.0
6 温馨蔚 四川大学华西药学院 3 12 2.0 3.0
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黏细菌
抗凝
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期刊影响力
生物加工过程
双月刊
1672-3678
32-1706/Q
大16开
南京市浦珠南路30号
2003
chi
出版文献量(篇)
1619
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9
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10170
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