杂色鲍组织蛋白酶L的分离纯化与性质研究

• 作者: 曹敏杰 董训江 蔡秋凤 钟婵
• 来源期刊: 食品工业科技
• 学科: 工学
• 关键词: 杂色鲍 组织蛋白酶L 分离纯化 性质研究
• 年，卷（期）: 2011,（12）
• 所属期刊栏目: 生物工程
• 页码范围: 247-250,309
• 分类号: TS254.1
• 语种: 中文

摘要

通过硫酸铵分级沉淀、SP-Sepharose阳离子交换层析、Sephacryl S-200HR凝胶过滤和Hydroxyapatite羟基磷灰石层析,从杂色鲍（Haliotis diversicolor）内脏中分离纯化了组织蛋白酶L。SDS-PAGE结果显示,纯化蛋白的分子量约为28ku。该酶最适温度37℃,最适pH5.5。当温度低于40℃,pH在5.0～6.5范围内该酶较稳定。底物特异性实验与抑制剂实验结果表明,该酶属于半胱氨酸蛋白酶。金属离子Mn2＋、Ba2＋和Mg2＋对该酶有不同程度的激活作用,而Co2＋、Cu2＋、Zn2＋、Fe2＋和Ca2＋等对该酶起抑制作用。

作者信息

序号	姓名	单位	发文数	被引次数	H指数	G指数
1	曹敏杰	集美大学生物工程学院	85	824	18.0	23.0
2	蔡秋凤	集美大学生物工程学院	27	221	9.0	13.0
3	钟婵	集美大学生物工程学院	6	24	4.0	4.0
4	董训江	集美大学生物工程学院	1	6	1.0	1.0