嗜酸乳杆菌细胞壁蛋白酶的分离纯化及酶学性质的研究

• 作者: 李敏 潘道东
• 来源期刊: 中国食品学报
• 学科: 工学
• 关键词: 嗜酸乳杆菌 细胞壁蛋白酶(CEP) 纯化 酶学性质
• 年，卷（期）: 2012,（4）
• 所属期刊栏目: 研究报告
• 页码范围: 48-56
• 分类号: TS201.23
• 字数: 6004字
• 语种: 中文
• DOI: 10.3969/j.issn.1009-7848.2012.04.008

摘要

为优化CEP的分离纯化方法,采用聚乙二醇(PEG)-20000浓缩粗酶液,用超滤离心管过滤酶液,40％～60％硫酸铵盐析分级沉淀,Sephacryl-S-300 HR纯化,并通过Native-PAGE切胶回收得到纯酶.所得CEP的分子质量为28.3 ku,比酶活力62.066 U/mg,最适温度32℃,最适pH 6.5,耐热性比较强,耐酸性明显好于耐碱性.Co2+、Mg2+、Ca2+对CEP有激活作用；Ba2+、Mn2+、K+、Na对CEP的活力影响不大；Zn2+、Ni2+则表现出较强的抑制CEP活性作用；EDTA对CEP活性有抑制作用,表明CEP是一种金属离子激活酶；PMSF对CEP有显著抑制作用,表明CEP是一种丝氨酸蛋白酶.用嗜酸乳杆菌CEP水解乳清蛋白,其酶解液对ACE的抑制率为56.31％,表明CEP水解乳清蛋白可以产生ACE抑制肽.

作者信息

序号	姓名	单位	发文数	被引次数	H指数	G指数
1	潘道东	宁波大学海洋学院食品科学与工程系	144	1408	20.0	27.0
5	李敏	南京师范大学国家乳品加工技术研发分中心	32	73	5.0	8.0