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摘要:
人工合成大豆球蛋白A3酸性多肽基因cDNA序列,构建原核表达载体pET30a-A3,将重组质粒转化大肠杆菌(E.coli)BL21后用IPTG诱导表达,经His亲和层析纯化,获得纯度约91%融合A3蛋白.Western blotting 显示,所获得的A3融合蛋白可与对豆粕过敏的仔猪血清发生免疫反应,表明所得融合蛋白具有免疫活性.利用Lasergene7.0中Protean软件对A3蛋白氨基酸序列进行B细胞抗原表位预测和分析,推测其中97~113、156~160、169~176、186~193、271~284和295~312氨基酸区段是A3酸性多肽的B细胞抗原表位,其中169~176区段的平均抗原指数最高,表位抗原性最强.本结果为进一步研究该蛋白致敏机理及单抗制备奠定了初步基础.
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文献信息
篇名 大豆球蛋白A3酸性多肽的原核表达及B细胞表位分析
来源期刊 中国食品学报 学科 工学
关键词 大豆球蛋白 A3酸性多肽 原核表达 B细胞表位
年,卷(期) 2012,(3) 所属期刊栏目 研究报告
研究方向 页码范围 13-20
页数 分类号 TS201.21
字数 5115字 语种 中文
DOI 10.3969/j.issn.1009-7848.2012.03.003
五维指标
作者信息
序号 姓名 单位 发文数 被引次数 H指数 G指数
1 王建华 130 2232 25.0 41.0
3 滕达 5 19 3.0 4.0
7 杨雅麟 4 16 2.0 4.0
13 刘宾 4 20 3.0 4.0
传播情况
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研究主题发展历程
节点文献
大豆球蛋白
A3酸性多肽
原核表达
B细胞表位
研究起点
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相关学者/机构
期刊影响力
中国食品学报
月刊
1009-7848
11-4528/TS
16开
北京市海淀区阜成路北3街6号轻苑大厦3层
2001
chi
出版文献量(篇)
6381
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