蔗糖非酵解-1相关蛋白激酶(Sucrose non-fermenting 1-related protein kinase,SnRK)在代谢调控和胁迫信号传递中发挥重要的作用.本文以茶树SnRK3亚家族的CsCIPK12基因和SnRK1亚家族的CsKIN10基因为研究对象,通过序列比对和进化分析,发现CsCIPK12和CsKIN10都具有N端激酶结构域和C端调节域;CsCIPK12具有与CBLs结合的NAF/FISL结构域,与拟南芥AtCIPK12,杨树PtCIPK17、18、19同源关系最近;而CsKIN10具有泛素相关的UBA结构域,与杨树PtSnRK1同源关系最近.通过酵母双杂交系统,证实了CsCIPK12和CsKIN10蛋白存在相互作用.表达分析发现,在自然冷驯化过程中,CsKIN10的表达模式与前期对CsCIPK12的研究结果一致,在龙井43、浙农12、大面白3个茶树品种中受低温不同程度地诱导;4℃短时低温处理发现,CsCIPK12和CsKIN10在成熟叶中受低温显著诱导(最高诱导水平分别为4倍和2.3倍),而在新梢中,二者对低温的响应并不显著;ABA、葡萄糖以及蔗糖处理发现,CsCIPK12和CsKIN10在成熟叶中受这3种处理的显著诱导.结果表明,CsCIPK12与CsKIN10蛋白相互作用,参与ABA和糖信号途径,在茶树低温胁迫响应中可能发挥重要作用.