谷氨酰胺转胺酶的分离纯化及酶学性质的研究

• 作者: 刘长江 张春红 陈国娟
• 来源期刊: 食品工业科技
• 学科: 工学
• 关键词: 谷氨酰胺转胺酶 分离纯化 酶学性质
• 年，卷（期）: 2007,（1）
• 所属期刊栏目: 研究与探讨
• 页码范围: 60-62
• 页数: 3页
• 分类号: TS2
• 字数: 2170字
• 语种: 中文
• DOI: 10.3969/j.issn.1002-0306.2007.01.014

摘要

对灰轮丝链轮丝菌ZC60所产生的谷氨酰胺转胺酶采用(NH4)2SO4盐析、透析脱盐、冷冻浓缩和Sephadex G-100凝胶过滤层析进行纯化,经SDS-PAGE检测,样品达到电泳级纯.对冷冻浓缩后得到的粗酶的酶学性质进行研究,得到该酶的最适反应温度为50℃,最适pH为7.0;酶的温度稳定范围为0～50℃,pH稳定范围为6.0～7.5;K+、Na+、Ca2+、Ba2+、Mg2+对MTG的活性几乎没有影响,而Pb2+,Cu2+抑制酶活.

作者信息

序号	姓名	单位	发文数	被引次数	H指数	G指数
1	张春红	沈阳农业大学食品学院	142	1184	18.0	27.0
2	刘长江	沈阳农业大学食品学院	255	3175	28.0	40.0
3	陈国娟	沈阳农业大学食品学院	3	25	3.0	3.0