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摘要:
由Streptoverticillium mobaraense发酵生产的转谷氨酰胺酶经过除菌体、超滤浓缩、乙醇沉淀、干燥后得到粗酶产品,其活力回收率约70%.又经Superdex-75凝胶过滤和Source 30S阳离子交换两步纯化后得到纯酶,最终酶活力收率约37%.酶最适温度为50℃,在40℃以下稳定性良好;最适pH为6.0,pH4.0~8.0时比较稳定.离子强度对酶影响很小.
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关键词云
关键词热度
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文献信息
篇名 微生物转谷氨酰胺酶的纯化方法和酶学性质研究
来源期刊 工业微生物 学科
关键词 转谷氨酰胺酶 分离提取 纯化 酶学性质
年,卷(期) 2004,(3) 所属期刊栏目 研究报告
研究方向 页码范围 20-23
页数 4页 分类号
字数 2070字 语种 中文
DOI 10.3969/j.issn.1001-6678.2004.03.005
五维指标
作者信息
序号 姓名 单位 发文数 被引次数 H指数 G指数
1 陈坚 江南大学工业生物技术教育部重点实验室 447 6664 38.0 58.0
2 堵国成 江南大学工业生物技术教育部重点实验室 339 3648 30.0 42.0
3 周楠迪 江南大学工业生物技术教育部重点实验室 24 111 6.0 10.0
4 田亚平 江南大学工业生物技术教育部重点实验室 72 388 11.0 15.0
5 华子安 江南大学工业生物技术教育部重点实验室 13 89 5.0 9.0
6 张雅芬 江南大学工业生物技术教育部重点实验室 8 44 3.0 6.0
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研究主题发展历程
节点文献
转谷氨酰胺酶
分离提取
纯化
酶学性质
研究起点
研究来源
研究分支
研究去脉
引文网络交叉学科
相关学者/机构
期刊影响力
工业微生物
双月刊
1001-6678
31-1438/Q
16开
上海桂平路353号
4-596
1971
chi
出版文献量(篇)
1473
总下载数(次)
10
总被引数(次)
11120
论文1v1指导