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摘要:
PCR扩增葡萄糖脱氢酶基因(glucose dehydrogenase, gdh),连接到测序载体pUC19,转化大肠杆菌JM109,测序(GenBank登录号:EF626962)后,亚克隆到表达载体,转化大肠杆菌M15,筛选得到GDH高产工程菌M15/pQE31-gdh8.工程菌经IPTG诱导表达,超声波破碎,粗酶液比活力高达15 U/mg.镍凝胶柱亲和层析纯化表达蛋白,超滤、冻干后,比活力达360 U/mg.重组质粒pQE31-gdh8在E .coli M15中稳定程度高达99.8%.工程菌M15/pQE31-gdh8诱导表达的重组酶活力高,易纯化,重组质粒稳定程度高,具有良好的工业应用前景.
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葡萄糖脱氢酶
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文献信息
篇名 葡萄糖脱氢酶高产工程菌的构建及融合蛋白的一步纯化
来源期刊 工业微生物 学科 工学
关键词 葡萄糖脱氢酶 工程菌 表达 一步纯化
年,卷(期) 2008,(1) 所属期刊栏目 研究报告
研究方向 页码范围 41-44
页数 4页 分类号 TQ46
字数 3474字 语种 中文
DOI 10.3969/j.issn.1001-6678.2008.01.009
五维指标
作者信息
序号 姓名 单位 发文数 被引次数 H指数 G指数
1 姚评佳 广西大学生命科学与技术学院 55 455 12.0 18.0
2 魏远安 广西大学亚热带生物资源保护利用重点实验室 51 489 12.0 19.0
3 覃益民 广西大学化学化工学院 39 247 7.0 14.0
4 唐江涛 广西大学化学化工学院 21 110 5.0 9.0
5 梁锦添 广西大学生命科学与技术学院 26 228 10.0 14.0
6 杨梅 广西大学化学化工学院 136 904 16.0 24.0
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工程菌
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一步纯化
研究起点
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期刊影响力
工业微生物
双月刊
1001-6678
31-1438/Q
16开
上海桂平路353号
4-596
1971
chi
出版文献量(篇)
1473
总下载数(次)
10
总被引数(次)
11120
论文1v1指导