葡萄糖脱氢酶高产工程菌的构建及融合蛋白的一步纯化

• 作者: 唐江涛 姚评佳 杨梅 梁锦添 覃益民 魏远安
• 来源期刊: 工业微生物
• 学科: 工学
• 关键词: 葡萄糖脱氢酶 工程菌 表达 一步纯化
• 年，卷（期）: 2008,（1）
• 所属期刊栏目: 研究报告
• 页码范围: 41-44
• 页数: 4页
• 分类号: TQ46
• 字数: 3474字
• 语种: 中文
• DOI: 10.3969/j.issn.1001-6678.2008.01.009

摘要

PCR扩增葡萄糖脱氢酶基因(glucose dehydrogenase, gdh),连接到测序载体pUC19,转化大肠杆菌JM109,测序(GenBank登录号:EF626962)后,亚克隆到表达载体,转化大肠杆菌M15,筛选得到GDH高产工程菌M15/pQE31-gdh8.工程菌经IPTG诱导表达,超声波破碎,粗酶液比活力高达15 U/mg.镍凝胶柱亲和层析纯化表达蛋白,超滤、冻干后,比活力达360 U/mg.重组质粒pQE31-gdh8在E .coli M15中稳定程度高达99.8%.工程菌M15/pQE31-gdh8诱导表达的重组酶活力高,易纯化,重组质粒稳定程度高,具有良好的工业应用前景.

作者信息

序号	姓名	单位	发文数	被引次数	H指数	G指数
1	姚评佳	广西大学生命科学与技术学院	55	455	12.0	18.0
2	魏远安	广西大学亚热带生物资源保护利用重点实验室	51	489	12.0	19.0
3	覃益民	广西大学化学化工学院	39	247	7.0	14.0
4	唐江涛	广西大学化学化工学院	21	110	5.0	9.0
5	梁锦添	广西大学生命科学与技术学院	26	228	10.0	14.0
6	杨梅	广西大学化学化工学院	136	904	16.0	24.0