长野芽孢杆菌普鲁兰酶的同源建模及三维结构分析

• 作者: 廖东庆 李晓明 韦旭钦 黄日波
• 来源期刊: 生物信息学
• 学科: 生物学
• 关键词: 长野芽孢杆菌 普鲁兰酶 同源建模 结构分析
• 年，卷（期）: 2017,（1）
• 所属期刊栏目: 研究论文
• 页码范围: 27-32
• 页数: 6页
• 分类号: Q514
• 字数: 3297字
• 语种: 中文
• DOI: 10.3969/j.issn.1672-5565.2017.01.201606002

摘要

普鲁兰酶(Pullulanase)是脱支酶,因其能水解葡聚糖的α-1,6-糖苷键而有不同的工业应用潜力.本研究通过同源建模和分子对接的方法对长野芽孢杆菌(Bacillus naganoensis) 普鲁兰酶进行建模及其三维结构分析,表明该酶由CBM41-X45a-X25-X45b-CBM48-GH13_14多结构域组成,酶蛋白中心形成其催化区,催化区的Asp619、Glu648和 Asp733三个残基构成酶的催化三联体.同时,通过柔性对接研究了酶与底物分子相互作用的关系,并预测构成酶的活性中心相关氨基酸残基,为进一步改良酶的特性提供重要的理论依据.

作者信息

序号	姓名	单位	发文数	被引次数	H指数	G指数
1	黄日波	广西大学生命科学与技术学院	84	623	14.0	19.0
5	廖东庆		3	0	0.0	0.0
6	韦旭钦		1	0	0.0	0.0
7	李晓明		2	0	0.0	0.0