鲍鱼内脏胶原ACE抑制肽纯化及结构初探

• 作者: 方婷 柯丽娟 陈小艺 陈锦权
• 来源期刊: 食品科技
• 学科: 工学
• 关键词: 血管紧张素转化酶(ACE)抑制肽 柱层析 抑制率 傅里叶
• 年，卷（期）: 2017,（4）
• 所属期刊栏目: 提取物与应用篇
• 页码范围: 212-217
• 页数: 6页
• 分类号: TS254.9
• 语种: 中文

摘要

以超滤所得鲍鱼内脏胶原血管紧张素转化酶(Angioemin-I Converting Enzyme,ACE)抑制肽(分子量小于3000 u)为研究对象,通过DEAE-52纤维素柱层析分离后用葡聚糖凝胶G-25柱层析对鲍鱼内脏胶原ACE抑制肽进行纯化,得到ACE抑制活性较高的肽.采用红外光谱技术对所得组分的二级结构进行了初步的研究.结果表明:鲍鱼内脏胶原ACE抑制肽经DEAE-52纤维素阴离子交换层析分离,NaC1溶液(0.1、0.3、0.6 mol/L)单一浓度和梯度洗脱均得到一个组分,梯度洗脱的多肽得率为82.7％,该组分的ACE抑制率为81.23％;再过葡聚糖凝胶G-25分子筛柱,用蒸馏水洗脱,所得的洗脱曲线为单一对称峰,ACE抑制率为82.12％.通过傅里叶红外光谱分析得出胶原ACE抑制肽中具有β-折叠和α-螺旋结构.初步认为,p-折叠和α-螺旋结构对鲍鱼内脏胶原多肽的ACE抑制活性起到重要作用.

作者信息

序号	姓名	单位	发文数	被引次数	H指数	G指数
1	方婷		114	356	10.0	15.0
2	陈锦权		95	573	12.0	18.0
3	陈小艺		8	10	2.0	2.0
4	柯丽娟		1	0	0.0	0.0