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摘要:
对自行筛选的海因酶法L-苯丙氨酸生产菌株Bacillus fordii 3-2中的海因酶进行了分离纯化及相关性质研究.该海因酶协同L-氨甲酰水解酶是海因酶法生产L-氨基酸的关键酶.B.fordii 3-2菌悬液经压力破碎离心后取上清液为粗酶液,粗酶液通过硫酸铵分级沉淀、Phenyl FF(high sub) 疏水层析以及Source 15Q离子交换层析,经SDS-PAGE分析达到电泳纯,亚基相对分子质量为55×103,海因酶的纯化回收率为20.5%,纯化倍数为149.23.该海因酶在pH 8.0~10.0的范围内具有较高的活性,在45~70℃具有很高的酶活力, 最适反应pH和温度分别为10.0 ℃和65 ℃.纯酶易氧化失活,DTT对该酶有一定的保护作用.二价金属离子,Mn2+、Co2+ 及Fe2+对酶活性有显著的促进作用,而Ca2+、Cu2+等对酶活性有抑制作用.相关研究可为该菌株及海因酶的进一步开发与应用提供理论指导.
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内容分析
关键词云
关键词热度
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文献信息
篇名 嗜热菌Bacillus fordii 3-2海因酶的纯化及性质
来源期刊 生物加工过程 学科 生物学
关键词 海因酶 Bacillus fordii 3-2 纯化 酶学性质
年,卷(期) 2007,(4) 所属期刊栏目 研究与开发
研究方向 页码范围 32-36
页数 5页 分类号 Q55
字数 4027字 语种 中文
DOI 10.3969/j.issn.1672-3678.2007.04.007
五维指标
作者信息
序号 姓名 单位 发文数 被引次数 H指数 G指数
1 姚忠 南京工业大学制药与生命科学学院 74 446 11.0 16.0
2 何冰芳 南京工业大学制药与生命科学学院 91 785 14.0 24.0
3 孙倩倩 南京工业大学制药与生命科学学院 2 4 1.0 2.0
4 潘瑶 南京工业大学制药与生命科学学院 3 10 3.0 3.0
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研究主题发展历程
节点文献
海因酶
Bacillus fordii 3-2
纯化
酶学性质
研究起点
研究来源
研究分支
研究去脉
引文网络交叉学科
相关学者/机构
期刊影响力
生物加工过程
双月刊
1672-3678
32-1706/Q
大16开
南京市浦珠南路30号
2003
chi
出版文献量(篇)
1619
总下载数(次)
9
总被引数(次)
10170
相关基金
国家自然科学基金
英文译名:the National Natural Science Foundation of China
官方网址:http://www.nsfc.gov.cn/
项目类型:青年科学基金项目(面上项目)
学科类型:数理科学
国家重点基础研究发展计划(973计划)
英文译名:National Basic Research Program of China
官方网址:http://www.973.gov.cn/
项目类型:
学科类型:农业
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