D407A/D430A双位点突变对嗜热酸性生淀粉α-淀粉酶GTamy酶学性质的影响

• 作者: 曾静 袁林 郭建军
• 来源期刊: 食品工业科技
• 学科: 工学
• 关键词: 嗜热酸性生淀粉α-淀粉酶 生淀粉结合域 Ca2+结合位点 定点突变 酶学性质
• 年，卷（期）: 2018,（14）
• 所属期刊栏目: 生物工程
• 页码范围: 103-109
• 页数: 7页
• 分类号: TS201.2+5
• 语种: 中文
• DOI: 10.13386/j.issn1002-0306.2018.14.019

摘要

旨在研究位于嗜热酸性生淀粉α-淀粉酶GTamy的结构域A与生淀粉结合域RSBD间的Ca2+结合位点对其酶学性质的影响,构建了GTamy的Ca2+结合位点突变体GTamyD407A/D430A,并比较了GTamy与突变体GTamyD407A/D430A的酶学性质.结果表明,与GTamy相比,突变体的高温活性和热稳定性明显降低.突变体于80℃的比活力由1 756.75 U/mg降低至1 484.48 U/mg;80℃的半衰期由3h降低至2.5h.以可溶性淀粉为底物时,突变体的底物结合能力不变,反应速率为GTamy的79％;以玉米淀粉为底物时,突变体的底物吸附率为GTamy的67.9％,底物降解率为GTamy的59.3％.该Ca2+结合位点可能通过改变RSBD和催化活性中心的分子结构来影响GTamy的高温活性和热稳定性.本研究表明该Ca2+结合位点有利于GTamy维持高温活性和热稳定性.

作者信息

序号	姓名	单位	发文数	被引次数	H指数	G指数
1	郭建军	江西省科学院微生物研究所	51	113	5.0	8.0
2	袁林	江西省科学院微生物研究所	36	59	4.0	5.0
3	曾静	江西省科学院微生物研究所	28	46	3.0	5.0