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摘要:
对组氨酸标签肝素酶Ⅰ(His-Hep Ⅰ,EC 4.2.2.7)的热失活机制进行了研究.针对短暂低温处理可以使热失活His-Hep Ⅰ酶活部分恢复及添加二硫苏糖醇(DTT)使其热稳定性提高的现象,利用荧光探针法研究了失活过程His-Hep Ⅰ构象变化,证明了该酶构象存在可逆转变行为.为进一步明晰His-Hep Ⅰ的热失活机制,假设该酶热失活的主要途径包括去折叠及形成聚集体,并以此为基础建立模型进行拟合,模型与实验值吻合良好,表明假设的合理性.根据模型计算的活化能为Er=100.217 kJ/mol、Eir=7.857 kJ/mol和Ed=77.062 kJ/mol,此数据从一定程度上解释了冷处理为何能使His-Hep Ⅰ部分恢复活性.进一步研究表明,任何能够抑制这两种途径发生的措施对于提高His-Hep Ⅰ热稳定性都是有效的.
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内容分析
关键词云
关键词热度
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文献信息
篇名 重组肝素酶Ⅰ热失活动力学模型的建立与应用
来源期刊 工业微生物 学科
关键词 肝素酶Ⅰ 热稳定性 酶失活 动力学 数学模型
年,卷(期) 2014,(2) 所属期刊栏目 研究与应用
研究方向 页码范围 46-51
页数 6页 分类号
字数 4903字 语种 中文
DOI 10.3969/j.issn.1001-6678.2014.02.009
五维指标
作者信息
序号 姓名 单位 发文数 被引次数 H指数 G指数
1 周斌 江南大学药学院 7 27 3.0 5.0
2 程咏梅 江南大学药学院 11 40 4.0 6.0
3 陈敬华 江南大学药学院 80 188 8.0 9.0
4 宋志新 6 5 1.0 2.0
5 陈潮梁 江南大学药学院 2 3 1.0 1.0
6 刘卫超 江南大学药学院 3 7 2.0 2.0
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研究主题发展历程
节点文献
肝素酶Ⅰ
热稳定性
酶失活
动力学
数学模型
研究起点
研究来源
研究分支
研究去脉
引文网络交叉学科
相关学者/机构
期刊影响力
工业微生物
双月刊
1001-6678
31-1438/Q
16开
上海桂平路353号
4-596
1971
chi
出版文献量(篇)
1473
总下载数(次)
10
总被引数(次)
11120
相关基金
江苏省自然科学基金
英文译名:Natural Science Foundation of Jiangsu Province
官方网址:http://www.jsnsf.gov.cn/News.aspx?a=37
项目类型:
学科类型:
论文1v1指导