Eupergit C250L固定化D-海因酶及其催化性质

• 作者: 丁成勇 刘辉 姚忠 徐晓滢 马喆
• 来源期刊: 生物加工过程
• 学科: 工学
• 关键词: 海因酶 Eupergit C250L 固定化 性质
• 年，卷（期）: 2006,（4）
• 所属期刊栏目: 研究与开发
• 页码范围: 41-45
• 页数: 5页
• 分类号: TQ936.2
• 字数: 2926字
• 语种: 中文
• DOI: 10.3969/j.issn.1672-3678.2006.04.009

摘要

D-海因酶是海因酶法制备D-氨基酸的关键酶.利用Burkholderic cepecia 1003菌发酵产酶,所得海因酶纯化后,以Eupergit C250L为载体进行共价固定化.分别考察了酶液蛋白浓度、固定化时间对蛋白固定量和酶活回收率的影响以及固定化前后海因酶催化性质的变化.结果表明:较高的酶液蛋白浓度和较长的固定化时间均有助于改善海因酶的固定化效果;固定化可显著提高海因酶的最适作用温度,但对其最适作用pH影响不大;固定化后海因酶对D,L-BH和MH的米氏常数均有较大幅度的降低.固定化酶反应器的实验表明:40 ℃下,底物(D,L-BH)1.0 g·L-1,体积流速1.0 mL·min-1,经21 h转化,产物N-Phe质量浓度可达0.47 g·L-1,转化率达43.21%.

作者信息

序号	姓名	单位	发文数	被引次数	H指数	G指数
1	姚忠	南京工业大学制药与生命科学学院	74	446	11.0	16.0
2	刘辉	南京工业大学制药与生命科学学院	19	87	5.0	9.0
3	徐晓滢	南京工业大学制药与生命科学学院	8	50	4.0	7.0
4	丁成勇	南京工业大学制药与生命科学学院	2	5	1.0	2.0
5	马喆	南京工业大学制药与生命科学学院	2	8	2.0	2.0