枯草芽孢杆菌α-乙酰乳酸脱羧酶的纯化及性质

• 作者: 宋丽丽 阚振荣
• 来源期刊: 中国酿造
• 学科: 生物学
• 关键词: α-乙酰乳酸脱羧酶 纯化 酶学性质
• 年，卷（期）: 2005,（12）
• 所属期刊栏目: 研究报告
• 页码范围: 27-30
• 页数: 4页
• 分类号: Q557+.9
• 字数: 1978字
• 语种: 中文
• DOI: 10.3969/j.issn.0254-5071.2005.12.008

摘要

对枯草芽孢杆菌α-乙酰乳酸脱羧酶采用硫酸铵分级沉淀、热处理、DEAE-Sepharose Fast Flow离子交换层析进行纯化,经SDS-PAGE鉴定为单蛋白带,酶蛋白比活提高了15.5,回收率为20.3%.对酶学性质分析表明,分子量约为32kDa的单亚基酶;对热(40℃)敏感;最适pH值和稳定pH值均为7;以α-乙酰乳酸为底物时,α-乙酰乳酸脱羧酶的动力参数Km为232.6mmol/L和Vmax为7.1μmol/(μg·min);Mg2+,Mn2+,Zn2+,Fe2+,Cu2+等二价金属离子能激活酶的活性;加入EDTA后,酶活降低,用原子吸收分光光度计检测,发现只含有Zn2+(含量97.6nmol/mg蛋白).

作者信息

序号	姓名	单位	发文数	被引次数	H指数	G指数
1	阚振荣	河北大学生命科学学院	47	380	11.0	17.0
2	宋丽丽	河北大学生命科学学院	2	29	2.0	2.0