谷氨酰胺转胺酶的分离纯化及酶学性质

• 作者: 周楠迪 堵国成 李华钟 陈坚 鲁时瑛
• 来源期刊: 无锡轻工大学学报
• 学科: 生物学
• 关键词: 谷氨酰胺转胺酶 纯化 酶学性质
• 年，卷（期）: 2002,（6）
• 页码范围: 564-568
• 页数: 5页
• 分类号: Q55
• 字数: 3504字
• 语种: 中文
• DOI: 10.3321/j.issn:1673-1689.2002.06.004

摘要

茂原链轮丝菌Streptoverticillium mobaraense所产生的谷氨酰胺转胺酶发酵液通过抽滤、超滤、乙醇沉淀、离心和冷冻干燥,制得粗酶粉的酶活约为1 033 U/g.对粗酶研究发现,该酶的最适反应温度为52 ℃,最适pH为6.0;粗酶的pH稳定范围在4～8,温度稳定范围在20～40 ℃,离子强度对该酶的活性稍有影响.粗酶经CM-纤维素层析和Sephadex G-75凝胶过滤层析后得到较纯的酶,通过SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳检验蛋白质纯度,得到较弱的单一区带.其中,CM-纤维素层析的纯化倍数为4.5,收率质量分数约为78.8%;凝胶过滤层析纯化倍数为1.11,收率质量分数为50%;用凝胶过滤法测得谷氨酰胺转胺酶的相对分子质量为40 092.

作者信息

序号	姓名	单位	发文数	被引次数	H指数	G指数
1	陈坚	江南大学生物工程学院工业生物技术教育部重点实验室	447	6664	38.0	58.0
2	堵国成	江南大学生物工程学院工业生物技术教育部重点实验室	339	3648	30.0	42.0
3	周楠迪	江南大学生物工程学院工业生物技术教育部重点实验室	24	111	6.0	10.0
4	李华钟	江南大学生物工程学院工业生物技术教育部重点实验室	63	592	13.0	22.0
5	鲁时瑛	江南大学生物工程学院工业生物技术教育部重点实验室	5	131	5.0	5.0