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摘要:
通过硫酸铵分级沉淀、Sephadex G50凝胶层析和DEAE-Sepharose阴离子交换层析,从米曲霉3042中提取得到了米曲氨基酰化酶,该酶的纯化倍数为54.29,比活为647.66U/mg,总收率为49.53%.详细考察了温度、pH、缓冲体系的离子强度和金属离子对米曲氨基酰化酶酶活的影响.结果表明,该酶促反应的最适pH为7.5~8.0,最适反应温度随催化反应时间的延长而降低,缓冲体系中的离子对酶活有抑制作用,而低浓度的Co2+对酶活有激活作用.
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文献信息
篇名 米曲氨基酰化酶的提取及其酶学性质的表征
来源期刊 食品与发酵工业 学科 工学
关键词 米曲氨基酰化酶 纯化 酶学性质
年,卷(期) 2004,(3) 所属期刊栏目 研究报告
研究方向 页码范围 36-41
页数 6页 分类号 TS2
字数 3366字 语种 中文
DOI 10.3321/j.issn:0253-990X.2004.03.010
五维指标
作者信息
序号 姓名 单位 发文数 被引次数 H指数 G指数
1 关怡新 浙江大学化学工程与生物工程学系 67 627 12.0 20.0
2 姚善泾 浙江大学化学工程与生物工程学系 224 2284 23.0 34.0
3 钟琦 浙江大学化学工程与生物工程学系 2 29 2.0 2.0
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研究主题发展历程
节点文献
米曲氨基酰化酶
纯化
酶学性质
研究起点
研究来源
研究分支
研究去脉
引文网络交叉学科
相关学者/机构
期刊影响力
食品与发酵工业
半月刊
0253-990X
11-1802/TS
大16开
北京酒仙桥中路24号院6号楼
2-331
1970
chi
出版文献量(篇)
12595
总下载数(次)
34
总被引数(次)
107055
相关基金
国家自然科学基金
英文译名:the National Natural Science Foundation of China
官方网址:http://www.nsfc.gov.cn/
项目类型:青年科学基金项目(面上项目)
学科类型:数理科学
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