雅致放射毛霉3.2778羧肽酶性质及其活性中心结构的研究

• 作者: 付静 李理 杨媚 杨晓泉
• 来源期刊: 中国酿造
• 学科: 工学
• 关键词: 雅致放射毛霉 羧肽酶 酶学性质 抑制剂
• 年，卷（期）: 2010,（3）
• 所属期刊栏目: 研究报告
• 页码范围: 30-33
• 分类号: TS201.3
• 字数: 3123字
• 语种: 中文
• DOI: 10.3969/j.issn.0254-5071.2010.03.009

摘要

固态发酵雅致放射毛霉菌株(Actinomucor elegans)3.2778得到羧肽酶粗酶液,以N-苄氧羰酰基-L-苯丙胺酰-L-广亮氨酸(N-CBZ-Phe-Let)为底物,采用镉-茚三酮法测定羧肽酶水解产物.结果表明:雅致放射毛霉3.2778羧肽酶最适作用pH值范围为6.5～7.2,最适作用盂度范围在40℃～45℃,最适作用温度为40℃,在30℃～40%具有良好的温度稳定性.0.99mmol/L金属离子中,Mg2+对羧肽酶活力表现出显著的促进作用,酶活提高37%;而Cu2+、Fe2+、F3+、Hg2+可以抑制绝大部分酶活,残留的相对酶活力约10%.9.1mmol/L金属蛋白酶抑制剂1,10-邻菲哕啉(OP)和丝氨酸蛋白酶抑制剂苯甲基磺酰氟(PMSF)和二异丙基磷酰氟(DFP)均可以完全抑制该酶活性,同时,对疏基有修饰作用的蛋白酶抑制剂PCMB、DTT、碘乙酸和B-巯基乙醇对羧肽酶有强烈的抑制作用.因此,推断该酶可能是一种丝氨酸受肽酶,其活性中心有丝氨酸残基和二硫键结构,酶活受Mg2+激活.

作者信息

序号	姓名	单位	发文数	被引次数	H指数	G指数
1	杨晓泉	华南理工大学轻工与食品学院	348	4644	34.0	49.0
2	李理	华南理工大学轻工与食品学院	99	1116	15.0	30.0
3	付静	华南理工大学轻工与食品学院	3	26	3.0	3.0
7	杨媚	华南理工大学轻工与食品学院	3	16	2.0	3.0