基本信息来源于合作网站,原文需代理用户跳转至来源网站获取       
摘要:
研究了重组草酸脱羧酶的表达及其酶学性质.经IPTG诱导,每克湿重菌体收获草酸脱羧酶活力820U,经Ni-NTA亲和层析酶液纯化2.07倍,酶活力回收60.38%.酶促反应的最适温度为50~55℃,最适pH值为3.5,添加EDTA及Fe2+对酶活力有促进作用,Mn2+抑制酶活.在pH4.0,温度37℃下Km值为14.53 mmol/l,Vmax为133.33 U/mg.
推荐文章
大豆谷氨酸脱羧酶分离纯化及酶学性质研究
大豆
谷氨酸脱羧酶
酶学性质
乙二胺四乙酸二酐对草酸脱羧酶的修饰改性
泌尿系结石
酶
草酸脱羧酶
纯化
乙二胺四乙酸二酐
化学修饰
吸附
草酸脱羧酶的性质及应用
草酸
草酸脱羧酶
菌核病菌
cupin超家族
交联草酸脱羧酶聚集体的制备及其性质
草酸脱羧酶
交联酶聚集体(CLEAs)
制备
性质
内容分析
关键词云
关键词热度
相关文献总数  
(/次)
(/年)
文献信息
篇名 重组草酸脱羧酶的表达及酶学性质研究
来源期刊 食品与发酵工业 学科
关键词 草酸脱羧酶 诱导表达 纯化 酶学性质
年,卷(期) 2011,(2) 所属期刊栏目 研究报告
研究方向 页码范围 57-61
页数 5页 分类号
字数 语种 中文
DOI
五维指标
作者信息
序号 姓名 单位 发文数 被引次数 H指数 G指数
1 林日辉 18 49 5.0 5.0
2 许丽莉 4 1 1.0 1.0
3 农勉 2 3 1.0 1.0
4 张陆成 2 3 1.0 1.0
传播情况
(/次)
(/年)
引文网络
引文网络
二级参考文献  (23)
共引文献  (13)
参考文献  (12)
节点文献
引证文献  (0)
同被引文献  (0)
二级引证文献  (0)
1986(1)
  • 参考文献(0)
  • 二级参考文献(1)
1991(1)
  • 参考文献(1)
  • 二级参考文献(0)
1994(1)
  • 参考文献(0)
  • 二级参考文献(1)
1997(2)
  • 参考文献(0)
  • 二级参考文献(2)
1999(2)
  • 参考文献(1)
  • 二级参考文献(1)
2000(2)
  • 参考文献(0)
  • 二级参考文献(2)
2001(3)
  • 参考文献(1)
  • 二级参考文献(2)
2002(4)
  • 参考文献(0)
  • 二级参考文献(4)
2003(2)
  • 参考文献(0)
  • 二级参考文献(2)
2004(4)
  • 参考文献(0)
  • 二级参考文献(4)
2005(3)
  • 参考文献(0)
  • 二级参考文献(3)
2006(2)
  • 参考文献(1)
  • 二级参考文献(1)
2007(2)
  • 参考文献(2)
  • 二级参考文献(0)
2008(1)
  • 参考文献(1)
  • 二级参考文献(0)
2009(2)
  • 参考文献(2)
  • 二级参考文献(0)
2010(3)
  • 参考文献(3)
  • 二级参考文献(0)
2011(0)
  • 参考文献(0)
  • 二级参考文献(0)
  • 引证文献(0)
  • 二级引证文献(0)
研究主题发展历程
节点文献
草酸脱羧酶
诱导表达
纯化
酶学性质
研究起点
研究来源
研究分支
研究去脉
引文网络交叉学科
相关学者/机构
期刊影响力
食品与发酵工业
半月刊
0253-990X
11-1802/TS
大16开
北京酒仙桥中路24号院6号楼
2-331
1970
chi
出版文献量(篇)
12595
总下载数(次)
34
论文1v1指导