点突变H125L和E145A对L-天冬酰胺酶酶活和热稳定性的改善

• 作者: 张显 张荣珍 徐美娟 杨套伟 饶志明 龙水清
• 来源期刊: 食品与发酵工业
• 关键词: L-天冬酰胺酶 定点突变 比酶活 热稳定性
• 年，卷（期）: 2016,（5）
• 所属期刊栏目: 研究报告
• 页码范围: 6-11
• 页数: 6页
• 字数: 4392字
• 语种: 中文
• DOI: 10.13995/j.cnki.11-1802/ts.201605002

摘要

L-天冬酰胺酶可以催化L-天冬酰胺转化为L-天冬氨酸和氨.目前,已被广泛应用于食品和医药行业,但是由于低酶活、稳定性差等缺陷限制了该酶的应用.研究通过理性设计选择了7个位点进行点突变,以提高来源于Bacillus subtilis B11-06的L-天冬酰胺酶(BsAII)的酶活和热稳定性.酶活测定结果表明,突变体酶H125Lansz、E145Aansz、H125L-E145Aansz的酶活较BsAII分别提高36％、48％和64％,突变体酶E74Gansz酶活为BSAII的35.73％,H139ansz酶活几乎为0,其余突变体酶酶活较BSAII均有所降低.其中H125Lansz在40℃的半衰时间较BSAII延长3.9h.研究表明,第125和145位氨基酸残基对酶的催化作用和蛋白结构的稳定性有较大影响,为其他来源L-天冬酰胺酶的改造提供了理论依据,并提高了该酶的工业应用潜力.

作者信息

序号	姓名	单位	发文数	被引次数	H指数	G指数
1	饶志明	工业生物技术教育部重点实验室江南大学生物工程学院	4	35	3.0	4.0
2	徐美娟	工业生物技术教育部重点实验室江南大学生物工程学院	2	3	1.0	1.0
3	龙水清	工业生物技术教育部重点实验室江南大学生物工程学院	1	0	0.0	0.0
4	张显	工业生物技术教育部重点实验室江南大学生物工程学院	1	0	0.0	0.0
5	张荣珍	工业生物技术教育部重点实验室江南大学生物工程学院	1	0	0.0	0.0
6	杨套伟	工业生物技术教育部重点实验室江南大学生物工程学院	1	0	0.0	0.0