降解黄曲霉毒素B1的乳酸片球菌重组多铜氧化酶学性质

• 作者: 刘畅 马现永 马三梅 邓盾
• 来源期刊: 食品与发酵工业
• 关键词: 乳酸片球菌 多酮氧化酶 黄曲霉毒素B1 漆酶 酶学性质
• 年，卷（期）: 2021,（13）
• 所属期刊栏目: 研究报告
• 页码范围: 72-78
• 页数: 7页
• 语种: 中文
• DOI: 10.13995/j.cnki.11-1802/ts.026774

摘要

主要对1株乳酸片球菌Pediococcus acidilactici 7_4中的多酮氧化酶(multicopper oxidase,MCO)基因CueO进行重组表达和降解黄曲霉毒素B1(Alfatoxin B1,AFB1)的能力测定.通过基因工程的手段将CueO基因克隆连接到pET-28a(+)中,并转化到大肠杆菌(Escherichia coli)中进行异源表达,得到可溶性表达的重组蛋白.并进一步研究了温度、pH和底物浓度等因素对重组蛋白降解AFB1的影响以及降解产物的细胞毒性.结果表明,重组多铜氧化酶降解AFB1的最佳介体为丁香醛(syringaldehyde,SA),最适pH为7.0,最适温度为37℃,该酶Km=1.99×10-3μmol,Vmax=11.31 pmol/(min·mg),重组CueO对AFB1的降解产物对肝细胞的毒性明显降低.