原核表达重组牛凝乳酶原及重组牛凝乳酶酶学特性

• 作者: 张富春 普燕 李轶杰
• 来源期刊: 食品与发酵工业
• 关键词: 牛凝乳酶原 凝乳酶 原核表达 凝乳酶活力 酶学特性
• 年，卷（期）: 2013,（8）
• 所属期刊栏目: 研究报告
• 页码范围: 13-19
• 页数: 7页
• 语种: 中文

摘要

凝乳酶能够专一性裂解κ-酪蛋白,是制造干酪的关键酶.运用大肠杆菌表达系统对牛凝乳酶原进行了原核表达和初步纯化,活化重组凝乳酶原及测定凝乳活性,对重组凝乳酶的酶学特性进行分析.结果表明:大肠杆菌表达的重组蛋白约占菌体总蛋白的66.3％,每升培养液可纯化约200 mg的重组凝乳酶原,活化后的凝乳酶活力可达600 000 SU/g.经测定凝乳酶最适作用温度为57 ～ 62℃,并在pH 2～7、低于40℃的温度范围内稳定.金属离子中A13+,Fe3和Cu2能显著增强酶活；胃蛋白酶抑制剂pepstatin A对酶有明显的抑制作用.

作者信息

序号	姓名	单位	发文数	被引次数	H指数	G指数
1	张富春		286	2034	23.0	31.0
2	李轶杰		25	90	4.0	8.0
3	普燕		17	37	4.0	5.0