为了探究桦褐孔菌高温水提粗多糖(High temperature water-extracted polysaccharides,HIOP)中结合蛋白质组成键型与其α-葡萄糖苷酶抑制活性的关系,用4种不同的蛋白酶对HIOP进行酶解,测定蛋白酶水解后对其分子量组成及α-葡萄糖苷酶抑制活性的影响.结果显示,与原HIOP在10 μg/mL时的α-葡萄糖苷酶抑制率83.72%相比,经中性蛋白酶、碱性蛋白酶、胃蛋白酶和胰蛋白酶酶解处理后的HIOP,α-葡萄糖苷酶抑制率最低分别为53%、65%、6.5%和7.1%,其中胃蛋白酶和胰蛋白酶酶解处理显著降低了HIOP的α-葡萄糖苷酶抑制活性,表明HIOP中结合蛋白在HIOP的α-葡萄糖苷酶抑制活性中有一定作用.结合四种蛋白酶的作用效果与作用键型推测,HIOP中结合蛋白的活性中心可能含有芳香族氨基酸、酸性氨基酸、赖氨酸或精氨酸,破坏此类肽键,α-葡萄糖苷酶抑制活性明显降低,而四种蛋白酶酶解均未使HIOP分子量发生较大改变,说明四种蛋白酶酶解仅影响了HIOP与α-葡萄糖苷酶活性中心结合的部位.