花生分离蛋白水解物中血管紧张素转化酶抑制肽的分离纯化与结构鉴定

• 作者: 乐国伟 施用晖 黎观红
• 来源期刊: 中国粮油学报
• 学科: 工学
• 关键词: 血管紧张素转化酶抑制肽 花生分离蛋白 碱性蛋白酶 分离纯化 质谱
• 年，卷（期）: 2010,（6）
• 所属期刊栏目: 油脂研究
• 页码范围: 56-61
• 分类号: TS201
• 字数: 3775字
• 语种: 中文

摘要

利用碱性蛋白酶Alcalase对花生分离蛋白进行水解,制备花生分离蛋白水解物,并测定不同水解时间所得产物对血管紧张素转化酶(ACE)的抑制作用.未水解的花生分离蛋白没有ACE抑制活性,而利用碱性蛋白酶Alcalase水解所得的水解物具有很强的ACE抑制活性,水解30 min时水解物活性最高,其半抑制浓度为(IC50)0.56 mg/mL.通过超滤、Sephadex G-15凝胶过滤层析、反相高效液相色谱(RP-HPLC)、基质辅助激光解吸电离飞行时间串联质谱(MALDI-TOF-MS/MS)和氨基酸组成分析等分析手段从水解30 min所得的水解物中分离鉴定出两种新的ACE抑制肽,氨基酸序列为Gln-Gly-Gly-Ser-Gly-Met-Thr-Leu-Ala-Phe-Pro-Leu-Pro-Lys和Lys-Ile-Phe-Leu-Arg-Leu-Ser,其IC50值分别为10.6 μmol/L和36.6 μmol/L.

作者信息

序号	姓名	单位	发文数	被引次数	H指数	G指数
1	黎观红	江西农业大学动物科技学院	87	942	16.0	27.0
2	乐国伟	江南大学食品科学与技术国家重点实验室	261	2526	26.0	35.0
3	施用晖	江南大学食品科学与技术国家重点实验室	214	2228	25.0	33.0